Prolina

Plantilla:Chembox/SectIdentifiers

Prolina
Nom sistemàtic	Prolina
Altres noms	Àcid (2R)-pirrolidin-2-carboxílic; Pro; P
Nombre CAS	[609-36-9]
PubChem	614
EINECS	210-189-3
RTECS	TW3584000
Nomenclatura SMILES	OC(=O)C1CCCN1
Propietats
Fórmula molecular	C5H9NO2
Massa molar	115,063328537 g/mol
Aspecte	Cristalls transparents
Punt de fusió	205-228 °C, 478-501 K, 401-442 °F, (Es descomposa)
Solubilitat en ethanol	1,5g/100g (19 °C)
Acidesa (pKa)	1,99 (carboxil); 10,96 (amino)
Perills
Frases S	S22, S24/25
Si no s'indica el contrari, les dades són pels materials en condicions estàndard (25 °C, 100 kPa) Avís d'exempció de responsabilitat

La prolina (abreujada Pro o P) és un dels aminoàcids transcripcionals que formen les proteïnes dels éssers vius. A l'ARNm, està codificada com a CCU, CCC, CCA o CCG. No és un aminoàcid essencial perquè l'èsser humà pot sintetitzar-la.

És única respecte la resta dels 20 aminoàcids degut a la unió entre el final de la seva cadena lateral i el grup amino formant una amina secundària. Aquesta característica confereix a l'enllaç peptídic amb la prolina un gir fix i marcat en l'estructura secundària de la proteïna. La forma L més comuna té estereoquímica S.

Biosíntesi

La prolina es sintetitza a partir de l'aminoàcid L-glutamat i el seu precursor immediat és l'iminoàcid (S)àcid 1-pirroline-5-carboxilat (P5C). Alguns enzims involucrats en la biosíntesi típica són:

1. Glutamat 5-cinasa, Glutamat 1-cinasa (dependents d'ATP)
2. Glutamat desidrogenasa (requereix NADH or NADPH)
3. Pirroline-5-carboxilat reductasa (requereix NADH or NADPH)

Estructura de zwitterió dels dos enantiòmersde la prolina: (S)-prolina (esquerra) i (R)-prolina

Propietats en l'estructura proteica

La distintiva estructura cíclica de la cadena lateral de la prolina és un gran impediment en la flexibilitat de la cadena proteica que la conté. Concretament, afecta a la llibertat de rotació de l'enllaç entre el nitrogen (N) i el carboni alfa (C^α), fent que l'angle díedre φ (que es defineix per la posició dels àtoms C'-N-C^α-C') estigui bloquejat als −60°: la conformació menys forçada. Aquest fet dóna a la prolina una excepcional rigidesa comparada amb qualsevol altre aminoàcid. A més a més, a l'hora de plegar una proteïna i assolir la forma final de l'estructura, perd molt poca entropia conformacional, un dels motius de la seva presència tant extesa en les proteïnes d'organismes termòfíls.

La prolina actúa trencant l'uniformitat al mig d'estructures secundàries com ara hèlix alfa i làmines beta; tot i així, és més comú trobar-la com el primer residu d'una hèlix alfa i als filaments de la vora de làmines beta. La prolina també és molt present en els girs, el que pot explicar el curiós fet de ser normalment exposada al solvent (a l'exterior) tot i tenir una cadena lateral completament alifàtica (hidrofòbica). Quan la prolina està unida com a amida en l'enllaç peptídic, a diferència dels altres aminoàcids, no té cap hidrogen unit al seu nitrogen: aquest no pot actuar com a donador de pont d'hidrogen però sí com a acceptor de pont d'hidrogen.

Una filera amb múltiples prolines i/o hidroxiprolines pot crear una hèlix de poliprolina, l'estructura secundària predominant en el col·lagen. La hidroxilació de la prolina per part de la prolil hidroxilasa incrementa l'estabilitat conformacional del col·làgen significativament. Per tant, la hidroxilació de la prolina és un procés bioquímic crític pel manteniment del teixit connectiu dels organismes superiors. Malalties severes com ara l'escorbut poden ser causades per alteracions en aquesta hidroxilació, provocades per mutacions en l'enzim prolil hidroxilasa o falta d'àcid ascòrbic (vitamina C), necessari com a cofactor del mateix enzim.

Vegeu també

• Col·lagen
• Enllaç peptídic